一项新的研究揭示了自然界蛋白质结构及其折叠的惊人多样性。研究人员开始揭示大自然对可能的蛋白质拓扑结构的广阔景观的探索程度。这些结果揭示了一系列令人震惊的未被探索的蛋白质折叠，扩大了我们的理解，揭示了蛋白质宇宙的深度。
这项研究发表在《自然结构与分子生物学》杂志上。
蛋白质，生命的基石，折叠成特定的三维结构，使它们能够执行它们的生物功能。蛋白质的三维结构是由氨基酸序列决定的。虽然多年来实验技术已经成功地揭示了许多蛋白质的结构，但发现新的蛋白质折叠(由α-螺旋和β-链的排列和连接定义)却越来越少了。这就提出了一个问题:自然界没有探索的蛋白质折叠空间有多大?为了解决这个长期存在的问题，已经进行了理论研究;然而，缺乏实验验证。
为了解决这个问题，研究小组开始了一项研究，将对新蛋白质折叠的理论预测与对其从头设计的实验验证相结合。
研究小组根据物理化学和蛋白质结构数据设计了规则，从理论上预测可能的蛋白质折叠。这些规则随后被用于预测新的αβ-折叠，这些折叠由4到8股β-片组成，尚未在当前的蛋白质数据库(PDB)中观察到。这导致了总共12356个新褶皱的鉴定。然后，研究小组试图从零开始计算设计预测的新折叠的蛋白质，以评估新折叠的可折叠性和保真度。
生命与生命系统探索研究中心(ExCELLS)的研究员Shintaro Minami说:“我们试图通过计算设计具有四链β片的所有预测折叠的蛋白质，包括形成结状结构的蛋白质。”“在设计蛋白质时，我们并没有期望所有的蛋白质，尤其是结形成的蛋白质，都能像预期的那样折叠成结构。”
实验测试的结果令人惊讶。“对于所有的折叠，计算设计的蛋白质结构与实验结构紧密匹配，”RIKEN的高级研究员Naohiro Kobayashi说。
这些发现表明至少存在大约10,000个未被发现的可折叠αβ-褶皱，这是一个重要的启示，因为在自然界中只观察到400个αβ-褶皱。这表明，在蛋白质折叠空间中，许多潜在的折叠仍然是未知的。
这些结果引起了关于蛋白质结构和进化的几种假设。一种假设是，蛋白质在生物学中出现的时间可能还不够长，不足以探索所有可能的折叠方式。另一种假设是，由于地球上的所有生命都来自一个共同的祖先，自然界中的蛋白质折叠本身就有偏见。
“蛋白质可能是通过重复使用特定的折叠来进化的，同时表达不同的功能。名古屋大学的助理教授George Chikenji说:“如果外星生命确实存在，它可能会利用一套不同的蛋白质折叠。”
蛋白质以其多样化的功能而闻名，这是由蛋白质三维结构的多样性产生的。这项研究揭示了自然界中至少存在大约10,000个未知的可折叠αβ-折叠
“具有这些新褶皱的蛋白质设计将导致结构的更大多样性。“这将为功能性蛋白质分子的重新设计铺平道路，导致药物开发，酶设计和其他领域的突破，”国家自然科学研究院生命和生命系统探索研究中心(ExCELLS)教授Nobuyasu Koga说。
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